一、酶的重要性
1.1 酶的定义与功能
酶是蛋白质催化剂，能加速化学反应，自身不被永久改变
酶使生命成为可能——没有酶，大多数生物反应进行得非常缓慢
对比示例：多糖水解为单糖在体外需要6M盐酸、100℃、数小时；而细胞在中性pH、较低温度下仅需几分之一秒即可完成
1.2 酶的结构组成
组成类型 | 说明 |
单纯酶 | 仅由蛋白质组成 |
全酶 | 脱辅基酶蛋白（蛋白质部分）+ 辅因子（非蛋白质组分） |
辅基 | 与脱辅基酶蛋白牢固结合的辅因子 |
辅酶 | 与脱辅基酶蛋白松散结合，产物形成后可解离，可在酶之间传递产物 |
1.3 重要辅酶/辅因子结构
NAD⁺/NADP：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，参与氧化还原反应
FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸，由核黄素（维生素B₂）衍生
辅酶Q（泛醌）：侧链长度因生物而异（n=6至10）
血红素：卟啉环+铁原子，是许多细胞色素的组分
FAD的结构与功能： 维生素核黄素由异咯嗪环及其连接的核糖组成。FMN是核黄素磷酸。环中直接参与氧化还原反应的部分以彩色显示。
辅酶Q（泛醌）的结构与功能：侧链长度因生物而异，n = 6 至 n = 10。
1.4 酶的分类（六大类）
酶类型 | 催化反应 | 示例 |
氧化还原酶 | 氧化还原反应 | 乳酸脱氢酶：丙酮酸 + NADH + H⁺ ⇌ 乳酸 + NAD⁺ |
转移酶 | 分子间基团转移 | 天冬氨酸氨甲酰转移酶 |
水解酶 | 分子水解反应 | 葡萄糖-6-磷酸酶 |
裂合酶 | 移除/添加基团形成双键 | 延胡索酸水合酶 |
异构酶 | 异构化反应 | 丙氨酸消旋酶：L-丙氨酸 ⇌ D-丙氨酸 |
连接酶 | 利用ATP能量连接两个分子 | 谷氨酰胺合成酶 |
血红素的结构： 血红素由卟啉环和一个连接的铁原子组成。它是许多细胞色素的非蛋白质成分。铁原子交替接受和释放一个电子。
二、酶的作用机制
2.1 基本原理
酶不改变反应的平衡限制，只加快反应达到平衡的速度
通过降低活化能来加速反应
2.2 酶-底物结合模型
模型 | 特点 |
锁钥模型 | 酶是刚性结构，活性位点形状与底物精确匹配 |
诱导契合模型 | 酶在与底物结合时改变形状，活性位点包围并精确匹配底物（如己糖激酶） |
2.3 降低活化能的方式
在活性位点浓缩底物
使底物正确定向，便于形成过渡态复合物
可将反应速率加快数十万倍
三、环境对酶活性的影响
3.1 底物浓度与米氏动力学
反应速率随底物浓度增加而增加，最终达到饱和（Vmax）
米氏常数（Km）：酶达到最大速度一半时所需的底物浓度
Km值越低，酶对底物的亲和力越高
3.2 pH和温度
每种酶有特定的最适pH和最适温度
偏离最适值太远会导致活性降低甚至变性
微生物酶的最适pH和温度通常反映其生境条件
四、酶的抑制
4.1 竞争性抑制
抑制剂在催化位点与底物直接竞争
抑制剂通常与正常底物结构相似
应用示例：磺胺类药物（磺胺）与PABA竞争，阻断细菌叶酸合成
4.2 非竞争性抑制
抑制剂与活性位点以外的位置结合
改变酶的形状使其失活或活性降低
示例：重金属（如汞）常作为非竞争性抑制剂
酶活性的竞争性抑制
（a）竞争性抑制剂通常在形状上与正常底物相似，因此能与酶的活性位点结合。这阻止了底物结合，反应被阻断。
（b）磺胺的结构，PABA的结构类似物。PABA是参与叶酸生物合成的一种酶的底物。当磺胺与该酶结合时，酶活性被抑制，叶酸合成停止。
五、代谢调节的本质与意义
5.1 调节的必要性
节约原料和能量
维持各种细胞组分之间的平衡
适应环境中营养物质、能源和物理条件的快速变化
5.2 调节实例
色氨酸抑制：当环境中存在色氨酸时，合成色氨酸的途径立即受抑制
葡萄糖效应：大肠杆菌优先利用葡萄糖，耗尽后才利用乳糖
5.3 三种主要调节方式
调节方式 | 说明 | 特点 |
代谢分室化 | 将代谢物和酶定位到细胞不同部分 | 空间分离 |
调节酶合成量 | 调控转录和翻译 | 较慢，但节省大量能量和原料 |
直接刺激/抑制酶活性 | 翻译后调节，改变现有酶活性 | 快速响应 |
